Découverte de la PETase, une enzyme bactérienne capable de dégrader le plastique PET (polyéthylène téréphtalate)
Le Polyéthylène téréphtalate (PET ou « polyester ») est un des polymères plastiques les plus abondamment utilisés pour les emballages et les films à cause de ses propriétés mécaniques telles que le fluage, la résistance mécanique et les barrières aux gaz. Un polymère est un assemblage d’unités appelées monomères. Environ 56 millions de tonnes de PET ont été produites dans le monde en 2013 (Yoshida et al. 2016). Ces plastiques semi-cristallins sont une source de pollution environnementale parce que le temps de dégradation est très long (une centaine d’années) à cause d’un accès faible aux liaisons chimiques ester.
L’industrie peut dépolymériser le PET en clivant ces liaisons ester. Cependant ces types de processus et de recyclage coûtent très chers par rapport à l’achat de PET neuf.
Une bactérie qui peut dégrader le PET
On pensait que la dégradation du PET était limitée à quelques champignons : Fusarium oxysporum et F. solani qui étaient capable de croître sur un milieu minéral à base de PET.
Yoshida et al. ont constaté qu’un consortium de bactéries pouvait dégrader le film de PET à une vitesse de 0.13 mg/cm²/jour à 30°C. Les trois quarts du PET étaient catabolisés en CO2. Le film de PET (taille d’un ongle) était dégradé en 6 semaines, ce qui est plus rapide que le temps d’une dégradation dans la nature.
Cette équipe japonaise a découvert une bactérie Ideonella sakaiensis 201-F6 qui peut croitre sur du PET en l’utilisant comme source de carbone et d’énergie. Cette bactérie a une enzyme appelée PETase (PET-digesting enzyme) capable de convertir le PET en mono(2-hydroxyethyl) terephthalic acid (MHET) avec des traces de produits secondaires (Acide terephthalique TPA) et bis(2-hydroxyethyl)-TPA.
Une seconde enzyme, la MHETase peut convertir ce MHET en deux monomères le TPA et l’éthylène glycol (EG).
Ces deux enzymes sont sécrétées par I. sakaiensis et agissent de manière synergique pour dépolymériser le PET.
La structure de cette enzyme a été étudiée par cristallographie aux rayons X (Diamond Light Source avec une résolution de 0,15 à 0,3 nm) et résolue par le Professeur John McGeehan de l’Université de Portsmouth et le Dr Gregg Beckham. La diffraction des rayons X est une diffusion élastique qui donne lieu à des interférences d’autant plus marquées que la matière est ordonnée. Les ondes issues des atomes interfèrent, faisant apparaître sur un film photographique qui les reçoit des taches qui correspondent au maximum des ondes en phase alors que les autres ondes, en opposition de phase, s’annulent.
La PETase a des structures similaires avec des α/β-hydrolases : des cutinases et des lipases qui hydrolysent la cutine (lipide qui constitue la « peau », la surface des organes aériens des plantes) et les acides gras. Les hydrolases sont des enzymes qui catalysent les réactions d’
L’Université de Portsmouth a créé une enzyme mutante de la PETase S238F/W159H. Ce mutant serait 20% plus efficace dans la dégradation du plastique. Par rapport à la cutinase homologue la plus proche, le site actif contient une sérine Ser238 au lieu d’une phénylalanine Phe209. Comprendre comment le PET se lie au site catalytique de la PETase est une étape clef pour améliorer les performances de ce mutant.
La PETase peut également agir sur le PEF (Polyethlène furandicarboxylate) mais pas sur les polyesters aliphatiques comme le PBS ou le PLA.
Cette enzyme témoigne également de l’évolution rapide des bactéries et de leur adaptation à leur environnement puisque le premier PET date seulement d’il y a 80 ans.
Pour finir, nous sommes encore loin d’une éventuelle application de cette enzyme pour faire disparaître nos déchets plastiques et résoudre ce problème environnemental.
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Sources :
Austin et al. Characterization and engineering of a plastic-degrading aromatic polyesterase. PNAS April 17, 2018. 201718804; http://www.pnas.org/content/early/2018/04/16/1718804115
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